Ir al contenido principal

Proteinas

La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo primero”.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas.Están constituidas básicamente por (C), (H), (O) y (N); aunque pueden contener también (S) y (P) y, en menor proporción, (Fe), (Cu), (Mg), (Y).

       Constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.
       Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (aa)
 







AMINOACIDOS ESENCIALES:

Son aquellos que los organismos heterótrofos deben tomar de su dieta ya que no pueden sintetizarlos en su cuerpo (los autótrofos pueden sintetizarlos todos).


Enlace peptídico
  1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.
  2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada enlace.
  3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.


PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO

Existen algunos péptidos cortos con función biológica.
Entre ellos podemos citar:
       El tripéptido glutatión (que actúa como transportador de hidrógeno en algunas reacciones metabólicas).
       Los nanopéptidos: oxitocina y vasopresina (con actividad hormonal), la insulina y el glucagón que regulan la concentración de glucosa en sangre.
 






                

AGENTES DESNATURALIZANTES:
I. Físicos
1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
     o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
                1. Detergentes
                2. Urea y guanidina a altas concentraciones
                3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
                4. Reactivos de grupos -SH


CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
 Se clasifican en:
       Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
       Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.  

BIBLIOGRAFIA:


1-Biologia Celular y Molecular .5ta Edición. Editorial Panamericana
2-Biologia Celular Y molecular .1era Edición .Karp ,Gerald
3-Biologia la unidad y la diversidad de la vida .Starr Cecis



Comentarios

Entradas más populares de este blog

Lipidos

Definición: Conjunto de moléculas orgánicas compuestas principalmente por C e H y en menor medida O, pueden presentar   P, S y N en menor proporción.   FUNCIONES 1.- Reserva energética vital (triacilgliceroles). 2.- Componente estructural primario de las membranas biológicas. 3.- Protege los órganos vitales del cuerpo . 4.- Actúan como hormonas, antioxidantes, pigmentos, factores de crecimiento y Vitaminas (A, D, E, K). 5.- Regulador del cuerpo   Propiedades bioquímicas Carácter anfipático . :Ya que el ácido graso esta formado por un grupo carboxilo (hidrófilo) y una cadena hidrocarbonada, esta última es la que posee la característica hidrófoba; siendo responsable de su insolubilidad en agua . Punto de fusión : Depende de la longitud de la cadena y de su número de insaturaciones, siendo los ácidos grasos insaturados los que requieren menor energía para fundirse. Propiedades físicoquímicas Esterificación . Los ác

Precursores de las macromoléculas

AMINOÁCIDOS Son cadenas carbonadas con la función ácido (-COOH) en un carbono terminal y la función amino (-NH2) en el carbono anterior (carbono  α). PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS: ÁCIDO - BASE Presentan distintos estados de ionización dependiendo del pH: pH ÁCIDO: En el medio abundan los protones y todos los grupos funcionales están saturados de H: la carga del aminoácido (sin tener en cuenta el radical) es (+). pH NEUTRO: A medida que el pH se va neutralizando, la concentración de H va disminuyendo y el/los grupos ácidos van perdiendo primero los protones, conservándolos el grupo amino (básico). El aminoácido adquiere el estado de Ión dipolar, con dos extremos con cargas opuestas. pH BÁSICO: Cuando la concentración de H se hace mínima, el medio adquiere carácter básico. En este punto, el grupo amino pierde un H y el aminoácido adquiere carga (-). Los aminoácidos tienen una serie de propiedades físico-químicas derivadas de su carácter de mol

Mecanismos de transporte a través de la membrana

Transporte a través de membrana: § Las sustancias se incorporan o salen de la célula a través de distintos mecanismos de transporte que son los siguientes: Transporte pasivo: § No requiere que la célula  gaste energía. § Se realiza a favor de un  gradiente de concentración  y no necesitan de energía  para ello , es por eso que se  llaman transportes pasivos. Difusión simple: § Es el movimiento de sustancias no polares (sin carga) de desde una zona de alta concentración a una de baja concentración. § Algunos ejemplos de moléculas simples que pueden cruzar la membrana se encuentran gases como : CO2, O2 y el N. § También difunden moléculas sin carga como el etanol y resulta ligeramente permeable al agua; y la urea. Difusión facilitada: § Se lleva a cabo por medio de proteínas especificas (proteínas transportadoras o de canales). § Permite el paso de iones pequeños como (K+, Na +,Cl- ,monosacáridos , aminoácidos y otras moléculas pequeñas)